近日，《The FASEB Journal》杂志发表了公司唐城博士和周熙博士生做为并列第一作者的研究论文“一种新的捕鸟蛛多肽毒素将细菌钠离子通道电压敏感元件捕获于去激活构象(A novel tarantula toxin stabilizes the deactivated voltage sensor of bacterial sodium channel)”（http://www.fasebj.org/content/31/7/3167.abstract?sid=1f999a71-261a-4472-ac3c-cc028d683e94）。该研究旨在从蜘蛛毒液多肽中筛选到将细菌钠离子通道电压敏感元件捕获于去激活构象的多肽用于结构生物学研究。研究团队从敬钊缨毛蛛毒液中筛选鉴定到一个新的胱氨酸结多肽毒素JZTx-27，其抑制两种细菌钠离子通道NsvBa和NaChBaC的半数抑制浓度分别为112 nM和30 nM。与局部麻醉药物利多卡因相比，JZTx-27对NsvBa通道的作用表现出电压依赖性同时显著减缓通道的激活速率。突变扫描分析表明NsvBa通道第98位的脯氨酸残基是结合毒素的关键位点。对于哺乳动物电压门控钠离子通道，JZTx-27通过结合NaV1.5通道的第四结构域抑制其快失活。JZTx-27是第一个被报道的细菌钠离子通道多肽抑制剂，电生理数据表明其将NsvBa通道电压敏感元件捕获于去激活构象，可用于复合物结构解析研究钠离子捕获于通道静息构象的电压敏感元件。